Книга предназначена для научных работников — биохимиков, биофизиков, химиков-органиков, каталитиков, а также специалистов по физическим методам исследования.
ПРЕДИСЛОВИЕ РЕДАКТОРА РУССКОГО ИЗДАНИЯ
Из 102 элементов периодической системы в живых организмах обнаружено не менее 60. Многие из них относятся к металлам и встречаются в живых клетках в виде разнообразных комплексных соединений. Уже давно стало ясно, что металлы, даже встречающиеся в живых тканях в крайне низких концентрациях (так называемые микроэлементы), и их комплексы — это не случайные примеси, а биологически важные компоненты клетки. Множество патологических нарушений, связанных с недостаточностью в клетке железа, меди, цинка, марганца, молибдена, кобальта, не говоря уже о более распространенных в живых тканях металлах кальции, магнии и др., имеют большое значение для биохимии животных и растений, а также для прикладных областей. Исследования биохимических процессов, в которых участвуют ионы металлов,-представляют сравнительно новую, но уже вполне определившуюся и быстро развивающуюся область науки, называемую бионеорганической химией. К ней относится также и моделирование структурных и функциональных параметров природных комплексов металлов. Несмотря на значительные различия выполняемых физиологических функций, типов катализируемых реакций и структур реакционных центров, ферменты, являющиеся предметом исследования в бионеорганической химии, объединяет одна особенность— участие ионов металлов или в самом каталитическом акте, или в поддержании третичной или четвертичной структуры белка, необходимой для оптимального функционирования фермента. Это определяет известную общность подходов к изучению ферментов указанной группы и выбор некоторых методов исследования, заимствованных, с одной стороны, из арсенала энзимологии, а с другой - из химии координационных соединений.
Интенсивное развитие бионеорганической химии находит свое отражение в появлении новых книг и других изданий, посвященных этой области. Так, например, уже несколько лет издательством Academic Press издается международный журнал Bioinorganic Chemistry. Один из номеров Журнала Всесоюзного химического общества им. Д. И. Менделеева (21, №6, 1976) полностью посвящен проблемам бионеорганической химии и содержит обзорные статьи ведущих советских ученых - Ю. А. Овчинникова, К. Б.Яци-мирского, М. Е. Вольпина, А. Е. Шилова и других. В 1975 г. издательство «Мир» выпустило книгу Д. Уильямса «Металлы жизни». Готовится к выпуску в 1978 г. коллективная двухтомная монография под редакцией Г. Эйхгорна «Бионеорганическая химия».
СОДЕРЖАНИЕ
Предисловие редактора русского издания Предисловие редактора английского издания
•}
Часть 1. Структурные и электронные аспекты ионов металлов в белках. М. Макинен ........... Ц
1. Введение ..............s . ц
1.1. Общие замечания ............ . ц.
1.2. Разрешающая способность при рентгеноструктурном анализе белков .............4 if'
1.2.1. Трудности при определении структуры белка 17
1.2.2. Факторы, осложняющие исследование белков, требующих ионов металлов ....... 25
1.2.3. Методы уточнения стереохимии белков . . 24:
1.3. Стереохимия и геометрия комплексов металлов с аминокислотами.............. 27"
2. Гемопротеины ............. . 32"
2.1. Гемоглобин и миоглобин .......... 32
2.1.1. Структура гемового «кармана», электронная кбнфи- ; гурация железа и функциональное поведение 32
2.1.2. Стереохимия железопорфирина в модельных комплексах............. 40
2.1.3. Стереохимия железопорфиринового комплекса в белках ............. 44
2.1 А. Структурная и функциональная значимость изменений стереохимии железопорфирина в гемопротеи-нах .............. 51
2.1.5. Структурная регуляция конфигурации порфирина и электродного состояния железа .... 60
2.1.6. Электронная структура гемового железа и стереохимия лиганда .......... 68
3. Цинксодержащие металлоферменты ....-••• 76
3.1 Карбоксипептидаза............. 76
3.1.1. Молекулярная структура и геометрия координации Zn(II)............ 76
3.1.2. Координационное окружение замещенных ионов металлов ............ °'
3.1:3. Связь между координацией иона металла и пепти-
дазной активностью в карбоксипептидазе . • 91.
3.2. Карбоангидраза ...........• 97
3.2.1. Молекулярная структура и область активного • центра............. 97
3.2.2. Замещение иона металла, геометрия координации
и структура растворителя • • • • • • 1Ш
3.2.3. Взаимодействие металл — растворитель и ферментативная активность ....... 1и'
'Содержание •—
4. Белки, связывающие кальций .......... ИЗ
4.1. Низкомолекулярные альбумины мышц карпа ... ИЗ
4.2. Нуклеаза стафилококка ......... 114
4.2.1. Требование Са(П) для ферментативной активности 114
4.2.2. Координационный центр Са(П) .....-115
' 4:2.3. Триптические фрагменты нуклеазы, обладающие
ферментативной активностью ..... 117"
4.2.4. Возможная функциональная роль Са(П) при гидролизе нуклеотидов ........, 119"
4.2.5. Замещение металла ........ 119"
5. Заключение................ 123-
Список литературы ............ 124
Часть 2. Основы катализа металлоферментами. Дж. Пратт . . . 133е
6. Задачи' обзора .... ........... 133;
7. Гемоглобины и миоглобины ......... . 138
7.1. Распределение и природа белков — переносчиков кисло-
рода ........... .... 14Г
7.1.1. Железопорфирины . ........ 142
7.1.2. Гемоцианины ..... ...... 144
7.1.3. Гемэритрины ........... 144
7.1.4. Гемованадины ........... 144
7.2. Структура гемоглобинов и миоглобинов .... 147
7.3. Проблема обратимой координации кислорода . . . 151
7.4. Механизм регуляции основных процессов комплексооб-разования ............... 15&
7.5. Изменение константы равновесия реакции присоединения кислорода .......... ...... 164
7.6. Механизм тонкой регулировки константы равновесия 171
7.7. Автоокисление ............ 183;
7.7.1. Реакция FeiiO2 =f РеШ-f О-Г- (А) ...... 185
7.7.2. Реакция РеПО2 -f Fell ^ Fe"O2Feil(5) . . . 187
7.7.3. Реакция FeHO2+ Н(и/или е)^-РеПЮ2Н" и т. д. (В) 187
7.8. Заключение ........... . . 18S
7.8.1. Стабилизация пентакоординационного комплекса железа(П) ............ 189
7.8.2. Регуляция константы равновесия координации кислорода ............ 190
7.8.3. Предотвращение координации посторонних лиган-
дов ... ........... 192.
7.8.4. Регуляция окислительно-восстановительного потенциала пары Fell/Fe"1, направленная на стабилизацию FeU ... ........ 192-
7.8.5. Предотвращение дальнейших реакций FeH02 193 8. Каталаза и пероксидаза ............ 194
8.1. Распределение, функции и природа ферментов . . 196
8.2. Связывание кофермента с апоферментом и получение искусственных ферментов ......... 199:
8.3. Промежуточные соединения в ферментативных реакциях 201
8.4. Связывание протонов и анионов ....... 20&
8.5. Влияние белка на общую каталитическую активность 210
8.6. Влияние белка на константы скорости отдельных стадий 213
8.6.1. Реакция Fe"l+ H2O2FeV ...... 213
8.6.2. Реакции FeV + ek-X-+ Feiv; Feiv+ eH" ->- Pel" 215
8.6.3. Реакции типа FeV^- H,O»(RCHaOH, HCOOH •,!
и т. д.) ^f Fe"l -f 02(RCHO, CO2 и т. д.) . . J
8.7. Заключение...............
9. Фиксация азота...............
9.1. Проблема фиксации молекулярного азота ...
9.2. Распределение и природа ферментов фиксации азота .
9.3. Сведения о механизме ферментативной фиксации азота ?
9.4. Заключение.............. J
10. Общие выводы............... J
10.1. Общие основы ............ -jj
10.1.1. Термодинамические эффекты .....' -jj
10.1.2. Кинетические эффекты ....... j
10.2. Дополнение: реакции изомеризации координированного лиганда в молекуле витамина Bis ...... 2
Список литературы ............. 2
Часть 3. Биохимические функции молибдена. Ф. Боуден . , . 2
11. Введение................ 2
12. Распространенность, строение и свойства молибденсодержащих ферментов................ 2
13. Физико-химические свойства соединений молибдена . . 2
13.1. Окислительно-восстановительные потенциалы и состояния окисления молибдена.......... 2
13.2. Электронные спектры .......... 2
13.3. Спектроскопия электронного парамагнитного резонанса 2
14. Молибденсодержащие ферменты ........ 2
14.1. Ксантиноксидаза ........... 2
14.2. Альдегидоксидаза............ 2
14.3. Ксантиндегидрогеназа .......... 2
14.4. Нитратредуктаза............ . 2
14.5. Нитрогеназа ............- 2
14.6. Сульфитоксидаза ............ 2
15. Модельные исследования .......... 3
15.1. Общие замечания............. 3
15.1.1. Серусодержащие лиганды ....... 3
15.1.2. Флавиновые лиганды ....... 3
15.2. Восстановление нитратов ......... 3
15.3. Фиксация азота........... 3
15.4. Комплексы. молекулярного азота с переходными металлами ;........... 3
16. Заключение............... 3
Список литературы............, 3
Часть 4. Многоядерные железосодержащие белки. Дж. Уэбб . 3
17. Введение ................ ^
18. Гидролитическая полимеризация железа(Ш)..... v
19. Методы эксперимента: теория и приложения к исследованию модельных соединений железа(Ш) ........ ^
19.1. Магнитные свойства........... ;*
19.1.1. Мономеоное железоШП ...... d
Содержание 415
19.1.2. Мнотоядерные комплексы железа(Ш) . • 338
19.1.3. Малые частицы: суперпарамагнетизм . . 340 19.2. Спектроскопия электронного парамагнитного резонанса 342
19.2.1. Многоядерное железо(Ш) ...... 342
19.2.2. Мелкие частицы ..."..... 342
1.9.3. Электронные спектры поглощения ...... 3$3
19.3.1. Мономерное железо(Ш): октаэдрические и тет-раэдрические комплексы .....• 343
19.3.2. Многоядерные комплексы железа(Ш) . . 346
19.4. Спектроскопия ядерного гамма-резонанса . . . 347
19.4.1. Многоядёрные комплексы железа(Ш) . . 347
19.4.2. Мелкие частицы ......... 348
19.5. Дифракция рентгеновских лучей 348
19.5.1. Диаграммы Дебая—Шерера ..... -349
19.5.2. Рассеяние рентгеновских лучей под малыми углами растворами.......... 349
19.6. Колебательные спектры ......... 350
20. Биологическая роль многоядерных комплексов железа(Ш) 352
21. Исследования структуры биологических многоядерных крм-плексов железа(Ш) ............. 354
21.1. Фосвитин .............. 354
21.1.1. Зеленый железо(Ш)фосвитин ..... 354
21.1.2. Коричневый железо(1П)фосвитин .... 358
21.2. Гастроферрин ' -............. 358
21.3. Ферритин.............. 360
21.3.1. Белковый остов......... 360
21.3.2. Полимер нитрата железа(Ш) ..... 365
21.3.3. Гидролизат нитрата железа(Ш) .... 366
21.3.4. Гель нитрата железа(Ш) ...... 367
21.4. Гемосидерин....... . . . . . . 367
21.5. Железодекстран ...........- . 368
22. Биологические перспективы.......... 369
Список литературы ............... 371
Часть 5. Ионы металлов как ЯМР-зонды в биохимии
С. Фюргюсон................ 375
23. Ионы металлов как ЯМР-зонды в биохимии..... 375
23.1. Введение ............ 375
23.2. Какую информацию можно получить из экспери-
ментов, выполненных методом ЯМР? . . . 375
23.3. Некоторые основные принципы ЯМР . . . 37&
23.4. Типы ионов металлов-зондов ...... 379
23.4.1. Прямое наблюдение ЯМР на ядрах металлов ........... 379-
23.4.2. Влияние ионов металлов на резонанс других ядер......... 37&
23.5. Релаксация в первой координационной сфере иона ме-
талла ............-. 380-
23.6. Химический обмен и определение 1/7уш(/ = 1,2) . 381
23.7. Времена корреляции и определение //(тс) . . . 382
23.8. Примеры использования скоростей релаксации, индуцированной парамагнитными ионами .... 385
23.9. Парамагнитные ноны металлов как сдвигающие реактивы ............... 390
23.10. Общее заключение о применении парамагнитных ионов
в качестве ЯМР-зондов ......... 393
23.11. Исследование резонанса ионов металлов . . . 394
23.12. Железосодержащие белки ........ 396
^ 23.12.1. Гемовые белки ........ 396
23.12.2. Железосерные белки ....... 401
Список литературы .............. 404
'Предметный указатель............... 406
Указатель латинских названий ............. 411
Цена: 150руб.
